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Espumante.
Factores ambientales que influyen en la formación y estabilidad de la espuma.
Temperatura: Una desnaturalización parcial de las proteínas puede favorecer las propiedades espumantes hasta cierto punto.
Concentración de proteína: Una mayor concentración de proteína da firmeza a la espuma.
Lípidos: Cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes de las proteínas.
Azúcares: Las soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma.
Sales: La capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma aumentan conforme se incrementa la concentración de NaCl.
pH: Son más estables en el pH isoeléctrico. Promueven interacciones favorables proteína-proteína.
Estabilidad de la espuma.
Capacidad de la proteína para estabilizar la espuma contra la gravitación y el estrés mecánico.
El poder espumante.
Aumenta con la concentración de proteína y es afectado por el método que se utiliza para formar la espuma.
Propiedades espumantes.
Consisten en fase continua acuosa y fase dispersa gaseosa. Son productos tipo espumas. La textura es única debido a la dispersión de numerosas burbujas de aire
EMULSIFICANTE
Hidrofobicidad
Los casos de proteínas como b-lactoglobulina, a-lactoalbúmina, proteínas de la soya y el gluten de trigo hidrolizado enzimáticamente resultan interesantes.
En cambio los valores de hidrofobicidad de la superficie de las proteínas y su capacidad para disminuir la tensión superficial en las interfases aceite-agua así como para aumentar el índice de actividad emulsificante tienen una gran relación, y no se puede asegurar que mientras más hidrofóbica sea la proteína será mejor agente emulsificante.
Las propiedades emulsificantes de las proteínas no se relacionan con la hidrofobicidad superficial de las proteínas.
Factores que influyen en la emulsificación
El pH es un factor muy importante, pues se relaciona directamente con la solubilidad, y a un determinado pH algunas proteínas como la albúmina sérica, la gelatina y la clara de huevo presentan su máxima actividad emulsificante y su máxima solubilidad.
Una propiedad que se repite en las propiedades emulsificantes es la solubilidad, pero no se requiere que exista solubilización total de la proteína para obtener la emulsificación: se pueden tener buenos resultados en un rango de solubilidad desde un 25 hasta un 80%.
Las emulsiones estabilizadas por proteínas se ven afectadas por características propias moleculares que posee la proteína y también por factores intrínsecos, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura, la presencia de surfactantes de bajo peso molecular, velocidad de incorporación del aceite y el nivel de agitación.
Esto dificulta la estandarización de los métodos y la comparación de resultados entre laboratorios.
Estabilidad de emulsión
Las emulsiones estabilizadas por proteínas casi siempre son estables por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase aún si las emulsiones se encuentran almacenadas en condiciones ambientales.
Capacidad emulsificante
La capacidad emulsificante es el volumen en mL de aceite que puede ser emulsificado por gramo de proteína.
Proteína absorbida
Para determinar la cantidad de proteína absorbida, la emulsión se tiene que centrifugar, la fase acuosa se separa, y la fase de la crema se lava varias veces para quitar cualquier proteína que se haya absorbido débilmente.
Índice de actividad emulsificante
Las propiedades físicas y sensoriales de una emulsión dependen del tamaño de las gotas formadas y el total del área interfacial formada.
No pueden utilizarse en emulsiones agua/aceite ya que no son solubles en el aceite.
Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son emulsiones, como leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla, etc. En todos ellos las proteínas son importantes como emulsificantes.
Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, un emulsificante como la lectina y energía mecánica. Las proteínas surfactantes son las más utilizadas para formular emulsiones alimentarias, ya que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia.
Propiedades interfaciales
Gelación
La gelificación no sólo se utiliza para formar geles sólidos viscoelásticos, sino también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de partículas (adhesión), y para estabilizar emulsiones y espumas.
Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y geles translúcidos.
Las proteínas que contienen grupos de cisteína y cistinas polimerizan vía interacciones sulfhidrilo-disulfuro y son térmicamente irreversibles.
Los geles formados principalmente por interacciones hidrofóbicas son resistentes a elevadas temperaturas y son irreversibles como los geles de clara de huevo.
Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes son térmicamente reversibles y cuando se calientan de nuevo se funden en un estado de progel, como se observa comúnmente con los geles de gelatina.
Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y electroestáticas.
Cuando el progel se enfría, a temperatura ambiente o de refrigeración, baja la energía cinética y esto facilita la formación de uniones estables no covalentes.
La formación de una red de proteína entre las moléculas desplegadas, a menudo irreversible.
La mayoría de los geles de proteínas se preparan calentando la solución de proteína.
La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado “sol” a un estado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura de red.
Se logra al entrecruzar el polímero mediante uniones, covalentes o no covalentes, para formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de bajo peso molecular.
Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido.
Viscosidad
La viscosidad de las soluciones de proteínas es una manifestación de interacciones complejas, que incluyen el tamaño, la forma y las interacciones con el solvente de la proteína, el volumen hidrodinámico y la flexibilidad molecular en el estado hidratado.
El coeficiente de viscosidad de la mayoría de las soluciones de proteínas sigue una relación exponencial con la concentración de la proteína.
El comportamiento pseudoplástico se explica por la posibilidad de que las moléculas de proteína, que son grandes, puedan orientar su eje mayor respecto de la dirección del flujo de su solución. La desagregación de proteínas multiméricas contribuye a este comportamiento.
La mayoría de las soluciones de macromoléculas, incluyendo las de proteínas, no presentan conducta Newtoniana.
El alto peso molecular de los polímeros solubles incrementa notablemente la viscosidad.
La conducta del flujo de las soluciones se afecta principalmente por el tipo de soluto.
La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.
La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de productos tipo salsas, sopas, bebidas, etcétera, depende de la viscosidad y consistencia del producto.
Propiedades funcionales de las proteínas en los alimentos
Solubilidad
Solubilidad y solventes orgánicos
La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural
La adición de solventes orgánicos incrementa las fuerzas electroestáticas
Solubilidad y temperatura
Un pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa
sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40ºC.
Solubilidad y fuerza iónica
EL descenso en la solubilidad es causado porque se incrementan las interacciones hidrofóbicas.
La solubilidad disminuye para las proteínas
que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no.
En una fuerza iónica baja (0.5), los iones neutralizan la carga en la superficie de la proteína.
Solubilidad y pH
Las proteínas tienen una carga neta
positiva o negativa, respectivamente.
El comportamiento ante el pH cambia si la
proteína se trata térmicamente
Solubles a pH alcalino
Extracción de proteínas de fuentes vegetales
Altamente solubles
B-lactoglobulina
Albúmina sérica bovina
Clasificación de las proteínas con
base en su solubilidad
Prolaminas son las solubles en etanol al 70%
Glutelinas son las solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas
Globulinas son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0
Albúminas son las que se solubilizan en agua a pH 6.6
Residuos iónicos introducen dos
clases de fuerzas repulsivas
Repulsión entre las capas de hidratación alrededor de los grupos iónicos.
Repulsión electroestática entre las moléculas de proteína debidas a una carga neta positiva o negativa en cualquier pH distinto del isoeléctrico
La solubilidad de una proteína es
un equilibrio entre las interacciones
Solvente-proeína
Dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica
Proteína-proteína
Dependen de la hidrofobicidad
Interacciones iónicas promueven la
relación proteína-agua que provoca
un aumento de la solubilidad.
Disminución de la solubilidad.
Promueven las interacciones
Las proteínas insolubles tienen un uso
muy limitado en alimentos
Las propiedades funcionales de las
proteínas a menudo se ven afectadas
Hidratación
Conforme la temperatura se incrementa, disminuyen los hidrógenos unidos y la hidratación de los grupos iónicos disminuye. Por tanto, una proteína desnaturalizada suele unir 10% más de agua que su equivalente en estado nativo
Para las aplicaciones en alimentos la capacidad de retención del agua es más importante que la capacidad de ligar el agua
Por ejemplo, la capacidad de atrapar agua se asocia con la jugosidad y suavidad de carne picada para alcanzar la textura requerida en embutidos.
Por lo que las proteínas desnaturalizadas presentan baja solubilidad a pesar de que unan la misma cantidad de agua que una proteína nativa
En una baja concentración de sales (, 0.2 M) se incrementa la capacidad de ligar agua y cuando hay altas concentraciones de sales, gran parte del agua existente se liga a los iones de la sal y se deshidratan las proteínas.
En la mayoría de las proteínas a pH
Arriba del pH 10 disminuyen los grupos cargados positivamente de los grupos e-amino de Lys lo que se traduce en una reducción de la capacidad de ligar agua.
9 y 10 se presenta la mayor capacidad por la ionización del hidroxilo de los residuos de Tyr
En la mayoría de las proteínas se cuenta con una monocapa de agua con una actividad acuosa (aW) de 0.05-0.03.
En una aW 5 0.9, las proteínas ligan arriba de 0.3-0.5 g agua/g de proteína.
Los factores ambientales como pH, fuerza iónica, tipo de sales, temperatura y conformación de la proteína, influyen sobre la capacidad de ligar agua de las proteínas.
El agua se asocia primariamente con los grupos iónicos, no se congela y no toma parte en las reacciones químicas como solvente
se le denomina agua “ligada” o tipo I.
Las moléculas de agua se unen a diferentes grupos en las proteínas
unión a los residuos no polares se induce una interacción dipolo-dipolo, o bien una “hidratación” hidrofóbica.
grupos cargados mediante interacciones ion-dipolo
Dependen de las interacciones proteína–agua : absorción de agua, capacidad de mojado (humectación), capacidad de hinchamiento, capacidad de retención de agua, adhesividad, dispersabilidad, solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica.
El agua es un componente esencial de los alimentos, modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas
EJMPLO
Al ejercer un efecto plastificante sobre las proteínas amorfas se modifica su temperatura de transición vítrea y de fusión
La transición vítrea se refiere a la conversión de un sólido vidrioso amorfo a un estado flexible plastificado
