AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Mer som dette

reglas complementarias

Ved america galvan

6º Primaria. Los organos de los sentidos.

Ved Celia Flores

EL SUJETO

Ved Mayssi Saavedra Mercado

Mecanografia

Ved Guadalupe janet meza cabrera

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Aminoacidos

poseen centros asimetricos

poseen carbono quiral, por lo tanto van a ser levogiros o dextrogiros, dependiendo de que lado este el grupo amino

solubilidad

La solubilidad de los aminoácidos se mide calculando la variación de Energía Libre en contacto con agua a pH = 7

punto isoelectrico

es al PH en el cual cada aminoacido se encuentra neutro entre sus cargas

acido-base (caracter anfotero)

A PH bajo, mayor concentraciòn de H+, el aa capta H+ y queda con carga (+). A PH alto, menor concentraciòn de H+, el aa cede H+ y queda con carga (-). A PH=7 el aa es neutro. Es decir dependiendo el ph pueden actuar como acidos o bases

segùn sus carcterìsticas quìmicas

grupo 4: AA polares bàsicos: tienen màs de un grupo amino

grupo 3: AA polares acidos: tienen màs de un grupo carboxilo

grupo2: AA polares no ionizables: el resto R con cadenas hidrocarbonadas cortas, en las que hay funciones polares (alcohol, tiol, amida)

grupo 1: AA apolares: al tener largas cadenas hidrocarbonadas R no posee cargas electricas

est. quimica

formadas por un grupo carboxilo + un carbono alfa + una funciòn amino

proteinas

desnaturalizacion y renaturalizacion

la segunda puede existir excepto cuando el agente causante de la desnaturalizacion es el calor

la primera se puede dar debido a cambios de ph, tª, etc y es la perdida parcial o total de los niveles de estructura superiores al primario

propiedades

especifidad de funcion: cada proteina tiene un funcion en concreto diferente.

solubilidad: las macromoleculas solubles en agua no forman disoluciones sino dispersiones coloidales

clasificacion

conjugadas

metaloproteinas

lipoproteinas

fosfoproteinas

glicoproteinas

cromoproteinas

nucleoproteinas

simples

escleroproteinas

glutelinas y aliadinas

protaminas

histonas

globulinas

albuminas

importancia biologica

intervienen como defensa frente a agentes patogenos

regulan procesos vitales (insulina)

la acina y la mioctina son responsables de la contraccion muscular

la hemoglobina transporta oxigeno, la seroalbumina transporta lipidos y la permeasas producen el intercambio entre la celula y el exterior

mantienen el equilibrio osmotico del medio

catalizan reacciones metabolicas que se producen en los organismos

constituyen muchas membranas de los seres vivos

pueden usarse con un fin energetico en casos especiales como por ejemplo el desarrollo embrionario (ovoalbumina del huevo y caseinas de la leche)

funciones

inmunologica

hormonal

movimiento

transporte

homeostatica

enzimatica

estructural

de reserva

estructura

macromoleculas formadas a partir de la polimnerizacion de aa, unidos gracias a el enlace de tipo amida entre ellos y la consiguiente formacion de estructuras

est. terciaria: plegamjiento y se combinanacion de las laminas beta y las alfa helice formando motivos, tomando forma de proteina globular o fibrosa. Y se le añaden otras fuerzas como vander walls, puentes disulfuro, etc

estas estructuras se dan gracias al enlace peptidico entre los aminoacidos (entre el grupo carboxilo de una molecula con el amino de la siguiente, y la liberacion de una molecula de h2o)

est. secudnaria: disposicion espacial mantenida mediante puentes de hidrogeno, en forma alfa hèlice o beta plegamiento

est. primaria: dada por la organizacion, numero e identidad de cada AA